Vörur

γ-Glutamyltranspeptidasar (γ-GTs) kljúfa γ-glútamýlamíðtengi glútaþíons og flytja losaða γ-glútamýlhópinn í vatn (vatnsrof) eða viðtakandi amínósýrur (transpeptering).Þessi alls staðar nálægu ensím gegna lykilhlutverki í nýmyndun og niðurbroti glútaþíons og í afeitrun útlendinga.Hér greinum við frá 3Å upplausn kristalbyggingar Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) og flóknu þess með l-Glu.Röntgengeislun staðfestir að BlGT tilheyrir N-enda kjarnahýdrólasa yfirfjölskyldunni og leiðir í ljós að próteinið hefur opnaðan virkan stað klofning svipað því sem greint er frá fyrir einsleita ensímið frá Bacillus subtilis, en ólíkt þeim sem sést hefur fyrir γ-GT úr mönnum og fyrir γ-GT frá öðrum örverum.Gögn benda til þess að binding l-Glu valdi endurröðun á C-enda hala BlGT stórrar undireininga og gerir kleift að bera kennsl á hóp sýruleifa sem hugsanlega taka þátt í greiningu málmjónar.Hlutverk þessara leifa á sköpulagsstöðugleika BlGT hefur verið rannsakað með því að einkenna sjálfvirka vinnslu, ensímvirkni, efna- og varmaeðlun fjögurra nýrra Ala stökkbreyttra.Niðurstöðurnar sýna að skipting á Asp568 fyrir Ala hefur áhrif á bæði sjálfvirka vinnslu og byggingarstöðugleika próteinsins.