Vörur

Serín/þreónín próteinfosfatösum hefur verið lýst í mörgum sjúkdómsvaldandi bakteríum sem nauðsynlegum ensímum sem taka þátt í fosfórunarháðum merkjaflutningsferlum og oft tengjast meinvirkni þessara lífvera.Skoðun á erfðamengi Mycoplasma synoviae leiddi í ljós tilvist gens (prpC) sem kóðar hugsanlegan próteinfosfatasa af próteinfosfatasa 2C (PP2C) undirfjölskyldunni.Hér greinum við frá fullkominni lífefnafræðilegri lýsingu á M. synoviae fosfatasa (PrpC) og sérstöku hlutverki málmjóna í uppbyggingu-virkni sambandi þessa ensíms.PrpC amínósýruraðargreining leiddi í ljós að allar leifar sem taka þátt í tvíkjarna málmmiðstöðinni og hugsanlega þriðju málmjónasamhæfingarleifarnar, varðveittar í PP2C fosfatasa, eru til staðar í PrpC.PrpC er einliða prótein sem getur affosfórýlerað fosfóhvarfefni með Mn(2+) jónum háð.Hitastöðugleikagreining sýndi ensímstöðugleika við vægan hita og áhrif Mn(2+) jóna á þennan eiginleika.Massalrófsgreining benti til þess að þrjár málmjónir bindist PrpC, þar af tvær með augljósum hásæknisfasta.Stökkbreytingargreining á hugsanlegum þriðju málmsamhæfandi leifum, Asp122 og Arg164, leiddi í ljós að þessi afbrigði sýndu veikari bindingu manganjóna og að báðar stökkbreytingarnar höfðu áhrif á PrpC fosfatasavirkni.Samkvæmt þessum niðurstöðum er PrpC málmháður próteinfosfatasa meðlimur með bættan stöðugleika í holóforminu og með Asp122, hugsanlega tengt við þriðja málmbindingarstaðinn, nauðsynlegur fyrir hvatavirkni.